Das 2, 3-Diphosphoglycerat (2, 3-DPG) ist eine Verbindung, die aus einem Zwischenprodukt der Glykolyse stammt; es konzentriert sich insbesondere auf die Erythrozyten-Ebene, da die roten Blutkörperchen - ohne Mitochondrien - den anaeroben Lactat-Metabolismus (homolaktische Fermentation von Glucose) nutzen, um Energie zu gewinnen.
Hämoglobin ist ein tetrameres Protein, das aus vier Untereinheiten besteht, zwei Alpha und zwei Beta, die jeweils aus einem Proteinanteil (Globin) und einer EME (sauerstoffbindende prothetische Gruppe) bestehen. 2, 3-Diphosphoglycerat bindet an Beta-Ketten, indem es diese verdichtet und die Affinität von Hämoglobin für Sauerstoff verringert.
Die Bindung von 2, 3 DPG an Hämoglobin erfolgt, wenn es in der desoxygenierten Form vorliegt, während es in der Lunge durch die Bindung von Hämoglobin an Sauerstoff gelöst wird. Tatsächlich geben die β-Ketten, wenn das Hämoglobin das Gewebe erreicht, als erste den Sauerstoff ab und dieser Verlust führt zu einer Verlagerung der Monomere aus dem Zentrum. Wenn sich der innere hydrophile Hohlraum öffnet, tritt das DPG ein und bindet sich an das Tetramer, wobei es heteropolare Bindungen zwischen seinen negativ geladenen Gruppen und den positiv geladenen Lysin- und Histidinresten der Beta-Ketten bildet. Die so stabilisierte Struktur kann auch den Sauerstoff der beiden α-Ketten freisetzen. In der Lunge findet jedoch der umgekehrte Vorgang statt; Bei hohem Sauerstoffdruck binden die α-Ketten als erste daran und das DPG wird "gequetscht" und aus dem Tetramer ausgestoßen, was eine einfachere Sauerstoff-Ketten-β-Bindung ermöglicht.
Das 2, 3-Bisphosphoglycerat kann nicht an fötales Hämoglobin binden, da diesem Molekül die B-Ketten fehlen, mit denen das 2, 3-DPG verknüpft ist. Dies erklärt die größere Affinität für den Sauerstoff des fetalen Hämoglobins im Vergleich zum mütterlichen Hämoglobin, eine Eigenschaft, die es dem fetalen Blut ermöglicht, Sauerstoff aus dem mütterlichen Blut zu extrahieren.
