Plasmin ist das herausragende Enzym des fibrinolytischen Systems, ein biologischer Prozess, der für die Auflösung von Fibringerinnseln verantwortlich ist, die sich nach vaskulären Läsionen gebildet haben. Diese komplizierten Fibrinpolymere sollen eine Art anti-hämorrhagische Kappe erzeugen, die Blutzellen (Blutplättchen, weiße Blutkörperchen und rote Blutkörperchen) und verschiedene Plasmaproteine enthält. Dazu gehört der inaktive Vorläufer von Plasmin, genannt Plasminogen, der eine hohe Affinität zu Fibrinmolekülen aufweist. Aufgrund dieser Eigenschaft ist Plasminogen vor allem in Fibrinablagerungsstellen (wie Gerinnseln) konzentriert.
Plasminogen wird dank der Intervention spezifischer natürlicher Aktivatoren, einschließlich Urokinase (u-PA) und Gewebeplasminogenaktivator (t-PA), in Plasmin umgewandelt. Trotz des Namens ist letzteres auf der Ebene des Kreislaufs aktiver (es wird im Allgemeinen sehr langsam ausgeschieden, um die Reparaturprozesse der Läsionen zu ermöglichen), während die Urokinase auf der Ebene des Gewebes aktiver ist. Daher können wir ähnlich wie bei der Koagulation bei der Fibrinolyse einen intrinsischen und einen extrinsischen Reaktionsweg unterscheiden, die beide aus einer Reihe von Kaskadenreaktionen bestehen.
Das fibrinolytische System begrenzt den Schaden, der aus der übermäßigen Ablagerung von Fibrin und der daraus resultierenden Verstopfung der Gefäße durch abnormale Gerinnsel (sogenannte Thromben) resultiert.
Mit einem proteolytischen Mechanismus spaltet das neu gebildete Plasmin Fibrin in lösliche Abbauprodukte. Die Proteaseaktivität von Plasmin ist ähnlich wie die von Pankreas-Trypsin und nur schwach spezifisch (neben Plasminogen ist es auch auf anderen Substraten wie Bestandteilen des Plasmakomplements, Gerinnungsfaktoren V und VIII, Fibrinogen und einigen natürlich vorkommenden Hormonen wirksam) Proteine wie ACTH, Glucagon und Wachstumshormon). Aus der Proteolyse von Fibrinogen und Fibrin entstehen Peptidfragmente unterschiedlicher Größe, sogenannte FDPs ( Abbauprodukte von Fibrinogen und Fibrin ).
Wie in der Gerinnungskaskade existieren auch für die proteolytische Kaskade spezifische Inhibitoren. In ihrer Abwesenheit würde in der Tat ein übertriebener Abbau von Fibrinogen, Fibrin und anderen für die Gerinnung wichtigen Proteinen mit der Gefahr schwerwiegender Blutungen hervorgerufen.
Während der Bildung des Gerinnsels wird die Synthese von Plasmin im Allgemeinen durch spezifische Substanzen gehemmt, die von den aktivierten Blutplättchen und von lokalen Zellen freigesetzt werden. Nur in Gegenwart von Fibrin oder einer Stase aufgrund eines venösen Verschlusses setzt das Endothel eine überschüssige Menge an Plasminogenaktivatoren frei, die an spezifische Rezeptoren binden, was zur Fibrinolyse führt. Während an den anderen Körperstellen die Plasminrezeptoren für die relativen Inhibitoren (die Antiplasmine) frei sind, sind sie auf der Ebene des Gerinnsels durch die Bindung mit dem Fibrin verbunden; auf diese Weise ist das Plasmin vor ihrer Wirkung geschützt und kann daher seine Tätigkeit uneingeschränkt ausüben.
Einige Arzneimittel wie Streptokinase verstärken die fibrinolytische Aktivität und sind als solche bei den Phänomenen der Hyperkoagulierbarkeit des Blutes (Thrombose) nützlich. Andererseits gibt es auch Antifibrinolytika, die besonders bei Patienten mit Blutungen aufgrund von Hyperfibrinolyse nützlich sind.
