Hämoglobin- und Bohr-Effekt

Struktur und Funktionen

Hämoglobin ist ein in roten Blutkörperchen enthaltenes Metalloprotein, das für den Sauerstofftransport im Blutstrom verantwortlich ist. Tatsächlich ist Sauerstoff in Wasser nur mäßig löslich; Daher reichen die im Blut gelösten Mengen (weniger als 2% der Gesamtmenge) nicht aus, um den Stoffwechselbedarf des Gewebes zu decken. Die Notwendigkeit eines spezifischen Trägers ist daher offensichtlich.

Im Kreislauf kann Sauerstoff nicht direkt und reversibel an Proteine ​​binden, wie dies bei Metallen wie Kupfer und Eisen der Fall ist. Es überrascht nicht, dass wir im Zentrum jeder Proteinuntereinheit von Hämoglobin, die in eine Proteinhülle gehüllt ist, die sogenannte prothetische Gruppe EME finden, mit einem metallischen Herzen, das durch ein Eisenatom im Oxidationszustand Fe2 + (reduzierter Zustand) dargestellt wird, das bindet Sauerstoff reversibel.

Blutanalyse

• Normale Hämoglobinwerte im Blut: 13-17 g / 100 ml

Bei Frauen sind die Werte im Durchschnitt 5-10% niedriger als bei Männern.

Mögliche Ursachen für hohes Hämoglobin

• Polycythämia
• Verlängerter Aufenthalt in der Höhe
• Chronische Lungenerkrankungen
• Herzkrankheit
• Blutdoping (Verwendung von Erythropoetin und Derivaten oder Substanzen, die seine Wirkung nachahmen)

Mögliche Ursachen für einen niedrigen Hämoglobinspiegel

• Anämie
• Eisenmangel (Sideropenie)
• Starke Blutungen
• Karzinome
• Schwangerschaft
• Thalassämie
• Verbrennungen

Der Sauerstoffgehalt im Blut ergibt sich daher aus der Summe der im Plasma gelösten geringen Menge mit der an das hämoglobinische Eisen gebundenen Fraktion.

Mehr als 98% des im Blut vorhandenen Sauerstoffs ist an Hämoglobin gebunden, das wiederum in dem Blutstrom zirkuliert, der in den roten Blutkörperchen verteilt ist. Ohne Hämoglobin könnten die Erythrozyten daher ihre Funktion, Sauerstoff im Blut zu transportieren, nicht erfüllen.

Angesichts der zentralen Rolle dieses Metalls erfordert die Synthese von Hämoglobin eine ausreichende Zufuhr von Eisen über die Nahrung. Etwa 70% des körpereigenen Eisens sind in der Tat in den EME-Gruppen des Hämoglobins eingeschlossen.

Hämoglobin besteht aus 4 Untereinheiten, die strukturell dem Myoglobin * sehr ähnlich sind.

Hämoglobin ist ein großes und komplexes Metalloprotein, das durch vier globuläre Proteinketten gekennzeichnet ist, die um eine Fe2 + enthaltende EME-Gruppe gewickelt sind.

Für jedes Hämoglobinmolekül finden wir daher vier EME-Gruppen, die von der relativen globulären Proteinkette umhüllt sind. Da in jedem Hämoglobinmolekül vier Eisenatome vorhanden sind, kann jedes Hämoglobinmolekül gemäß der reversiblen Reaktion vier Sauerstoffatome an sich binden:

Hb + 4O ₂ ← → Hb (O ₂ ) ₄

Wie den meisten Menschen bekannt ist, besteht die Aufgabe des Hämoglobins darin, Sauerstoff aus der Lunge zu entnehmen, ihn an die Zellen abzugeben, die ihn benötigen, Kohlendioxid daraus zu entfernen und ihn in die Lunge abzugeben, wo der Phyto erneut beginnt.

Während des Blutflusses in den Kapillaren der Lungenbläschen bindet das Hämoglobin Sauerstoff an sich selbst, der anschließend im peripheren Kreislauf an das Gewebe abgegeben wird. Dieser Austausch findet statt, weil die Bindungen von Sauerstoff mit der EME-Gruppe Eisen labil und empfindlich gegenüber vielen Faktoren sind, von denen der wichtigste die Spannung oder der Partialdruck von Sauerstoff ist.

Sauerstoffbindung an Hämoglobin und Bohr-Effekt

In der Lunge steigt die Plasma-Sauerstoffspannung aufgrund der Diffusion des Gases von den Alveolen zum Blut (↑ PO2); Dieser Anstieg bewirkt, dass Hämoglobin eifrig an Sauerstoff bindet. Das Gegenteil tritt in peripheren Geweben auf, in denen die Konzentration an gelöstem Sauerstoff im Blut abnimmt (↓ PO2) und den Partialdruck von Kohlendioxid erhöht (↑ CO2). Dadurch setzt Hämoglobin Sauerstoff frei, indem es sich mit CO2 auflädt. Durch die maximale Vereinfachung des Konzepts ist mehr Kohlendioxid im Blut vorhanden und es bleibt weniger Sauerstoff an Hämoglobin gebunden .

Die Menge an physikalisch gelöstem Sauerstoff im Blut ist zwar sehr gering, spielt jedoch eine grundlegende Rolle. Tatsächlich beeinflusst diese Menge stark die Bindungsstärke zwischen Sauerstoff und Hämoglobin (zusätzlich zur Darstellung eines wichtigen Referenzwerts bei der Regulierung der Lungenbeatmung).

Zusammenfassend lässt sich sagen, dass die Menge an Sauerstoff, die an Hämoglobin gebunden ist, im Verhältnis zum pO2 nach einer Sigmoidkurve zunimmt:

Die Tatsache, dass die Plattenregion so groß ist, stellt einen wichtigen Sicherheitsspielraum für die maximale Sättigung von Hämoglobin während des Durchgangs in der Lunge dar. Obwohl der pO2-Wert auf alveolarer Ebene normalerweise 100 mm Hg beträgt, wird bei Betrachtung der Zahl tatsächlich auch ein Sauerstoffpartialdruck von 70 mm Hg (typisches Auftreten einiger Krankheiten oder Dauerhaftigkeit in großer Höhe) als Prozentsatz des gesättigten Hämoglobins angegeben bleiben in der Nähe von 100%.

Im Bereich der maximalen Steigung sinkt die Fähigkeit des Hämoglobins, Sauerstoff zu binden, abrupt, wenn die Sauerstoffpartialspannung unter 40 mmHg fällt.

Im Ruhezustand beträgt PO2 in intrazellulären Flüssigkeiten ungefähr 40 mmHg; In diesem Zusammenhang diffundiert der im Plasma gelöste Sauerstoff aufgrund der Gasgesetze durch Überqueren der Kapillarmembran zu den Geweben, die schlechter als O2 sind. Folglich sinkt die Plasmaspannung von O2 weiter und dies begünstigt die Freisetzung von Sauerstoff aus Hämoglobin. Während einer intensiven körperlichen Anstrengung sinkt die Sauerstoffspannung im Gewebe auf 15 mmHg oder weniger, so dass das Blut stark sauerstoffarm wird.

Unter Ruhebedingungen verlässt eine wichtige Menge an sauerstoffhaltigem Hämoglobin das Gewebe und bleibt im Bedarfsfall verfügbar (zum Beispiel um einem plötzlichen Anstieg des Stoffwechsels in einigen Zellen zu begegnen).

Die durchgezogene Linie im obigen Bild wird als Hämoglobin-Dissoziationskurve bezeichnet. Sie wird typischerweise in vitro bei pH 7, 4 und einer Temperatur von 37 ° C bestimmt.

Der Bohr-Effekt hat sowohl Auswirkungen auf die Sauerstoffaufnahme in der Lunge als auch auf die Freisetzung im Gewebe.

Wo mehr gelöstes Kohlendioxid in Form von Bicarbonat vorliegt, setzt das Hämoglobin Sauerstoff leichter frei und wird mit Kohlendioxid (in Form von Bicarbonat) beladen.

Der gleiche Effekt wird durch Ansäuern des Blutes erzielt: Je mehr der pH-Wert des Blutes abnimmt und je weniger Sauerstoff an das Hämoglobin gebunden bleibt; Nicht zufällig ist das Kohlendioxid im Blut hauptsächlich in Form von Kohlensäure gelöst, die dissoziiert.

Zu Ehren seines Entdeckers wird die Wirkung von pH-Wert oder Kohlendioxid auf die Sauerstoffdissoziation als Bohr-Effekt bezeichnet.

Wie erwartet setzt das Hämoglobin in einer sauren Umgebung Sauerstoff leichter frei, während in einer basischen Umgebung die Bindung an Sauerstoff stärker ist.

Unter anderen Faktoren, die die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff verändern können, erinnern wir uns an die Temperatur. Insbesondere nimmt die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff mit zunehmender Körpertemperatur ab. Dies ist besonders vorteilhaft in den Winter- und Frühlingsmonaten, da die Temperatur des Lungenblutes (in Kontakt mit der Luft der äußeren Umgebung) niedriger ist als diejenige, die auf der Ebene des Gewebes erreicht wird, wo daher die Abgabe von Sauerstoff erleichtert wird .

2, 3-Diphosphoglycerat ist ein Zwischenprodukt der Glykolyse, das die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff beeinflusst. Wenn seine Konzentrationen innerhalb der roten Blutkörperchen zunehmen, nimmt die Affinität des Hämoglobins für Sauerstoff ab, wodurch die Abgabe von Sauerstoff an das Gewebe erleichtert wird. Nicht zufällig nehmen die Erythrozytenkonzentrationen von 2, 3-Diphosphoglycerat zu, beispielsweise bei Anämie, Herz-Lungen-Insuffizienz und während des Aufenthalts im Hochland.

Im Allgemeinen ist die Wirkung von 2, 3-Bisphosphoglycerat relativ langsam, insbesondere im Vergleich zu der schnellen Reaktion auf Änderungen des pH-Werts, der Temperatur und des Partialdrucks von Kohlendioxid.

Der Bohr-Effekt ist bei intensiver Muskelarbeit sehr wichtig. Unter ähnlichen Bedingungen kommt es in den am stärksten belasteten Geweben tatsächlich zu einem lokalen Anstieg der Temperatur und des Drucks von Kohlendioxid und damit der Blutsäure. Wie oben erläutert, begünstigt dies die Übertragung von Sauerstoff auf das Gewebe, wodurch die Hämoglobin-Dissoziationskurve nach rechts verschoben wird.