Glycine

Allgemeines und Funktionen

Glycin (abgekürzt Gly oder G, rohe Formel NH ₂ CH ₂ COOH) ist die kleinste der 20 gewöhnlichen Aminosäuren (die mit dem niedrigsten Molekulargewicht unter den Aminosäuren, die in Proteinen am häufigsten vorhanden sind).

In der Tat, die

Die chemische Struktur von Glycin ist fast "bis auf den Knochen reduziert", da seine Seitenkette (ein Radikal, das alle Aminosäuren unterscheidet) aus einem einzigen Wasserstoff (H) besteht. Diese Eigenschaft gibt ihm verschiedene Eigenschaften; zuallererst die Fähigkeit, sowohl den sauren als auch den basischen pH-Wert einzustellen. Es ist auch die einzige achirale proteingene Aminosäure, die sich spiegelbildlich überlagern lässt.

Das kristallisierte Glycin ist fest, farblos und hat einen süßen Geschmack.

Glycin in Lebensmitteln

Glycin ist ein fast allgegenwärtiges Proteinelement, wenn auch in nicht sehr hohen Prozentsätzen; Die meisten Fleischprodukte, die einen Teil des Kollagens ausmachen, das im Bindegewebe und in den Epithelien vorhanden ist, sollten eine gute Menge enthalten. Darüber hinaus scheint der Glycingehalt auch bei verschiedenen Produkten pflanzlichen Ursprungs signifikant zu sein.

Nach den angegebenen Nährwerttabellen sind die 5 glycinreichsten Lebensmittel: Felchen (4, 4 g / 100 g), Sojaprotein, Spirulina-Algen, Kabeljau und Eiweißpulver.

Soja ( Glycine max ) gehört zu den Lebensmitteln mit dem höchsten Glycingehalt

Da es sich nicht um gewöhnliche Lebensmittel handelt, erwähnen wir auch die glycinreichsten Lebensmittel unter den am häufigsten konsumierten: Schweinebauch, Mortadella, Bruststück, gekochter Tintenfisch, gekochtes Huhn, Kalbsbrust, gekochter Tintenfisch und Kürbiskerne (letztere 1, 8 g / 100 g).

Glycin Lebensmittelzusatz

Glycin ist auch ein Lebensmittelzusatzstoff für Lebensmittel, die für die menschliche und tierische Ernährung bestimmt sind.

Insbesondere Glycin und sein Natriumsalz werden als Geschmacksverstärker (E640) und Süßungsmittel oder als Verbesserung der pharmakologischen Absorption verwendet.

Viele Nahrungsergänzungsmittel und Proteingetränke enthalten zusätzliches Glycin.

Glycin und Altern

Eine topische Behandlung mit Glycin kann dazu beitragen, die mit der Alterung menschlicher Fibroblasten (Zellen, die für die Kollagenproduktion verantwortlich sind) verbundenen Defekte umzukehren.

Kürzlich wurde entdeckt, dass die beiden CGAT- und SHMT2-Gene die mitochondriale Aktivität regulieren und die Verschlechterung beeinflussen.

In einer In-vitro-Studie, die 10 Tage lang durchgeführt wurde, bestimmte die Zugabe von Glycin zu Fibroblasten (die aus Zellen eines 97 Jahre alten Menschen gewonnen wurden) die Wiederherstellung der Mitochondrienfunktion und der Fibroblasten selbst.

In der Praxis konnten die Forscher die Mitochondrienfunktion von Fibroblasten zum Vorteil der Kollagensynthese wiederherstellen, indem sie die Regulation dieser Gene durch Verabreichung von Glycin modifizierten.

Medizinische Anwendungen von Glycin

In einem Artikel aus dem Jahr 2014 wurde festgestellt, dass Glycin die Schlafqualität verbessern kann.

Es wurde auf eine Studie verwiesen, in der in vivo und beim Menschen die Verabreichung von 3 g Glycin vor dem Zubettgehen eine Verbesserung der Ruhezeit bewirkte.

Glycin wurde auch in der Ergänzung zur Behandlung von Schizophrenie erfolgreich getestet.

Glycin: Kosmetik und andere Verwendungen

Glycin wird in einigen Produkten als Pufferelement verwendet, z. B .: Antazida, Analgetika, Antitranspirantien (Deodorants für die Achselhöhle), Kosmetika und Körperpflegeprodukte. Weitere Informationen finden Sie im Artikel: Glycin in Kosmetika.

Der Einsatz von Glycin erstreckt sich auch auf andere Bereiche wie Schaum, Düngemittel und Metallkomplexbildner.

Glycin, Drogen und technischer Gebrauch

Glycin wird in zwei Arten und zu zwei Zwecken verkauft: "pharmakologisch" und "technisch".

Der größte Teil des Glycins wird als pharmakologisches Material hergestellt. Um sich einen Überblick über den Gesamtmarkt zu verschaffen, stellen Sie sich vor, dass sein Umsatz etwa 80-85% des gesamten Handels ausmacht (Wert auf den US-Markt bezogen).

Pharmazeutisches Glycin wird für viele Anwendungen hergestellt. Diejenige, die das höchste Maß an Reinheit erfordert, ist für intravenöse Injektionen vorgesehen.

Im Gegenteil, technisches Glycin darf keine Reinheitsanforderungen erfüllen. Es wird hauptsächlich für industrielle Anwendungen verkauft. zum Beispiel als Komplexbildner in der Metallveredelung. Der technische Preis ist immer niedriger als der von pharmazeutischem Glycin.

Funktionen von Glycin im Organismus

Die Hauptfunktion von Glycin ist die plastische bei der Proteinsynthese, insbesondere bei der helicoidalen Assoziation mit Hydroxyprolin zur Bildung von Kollagen. Diese Aminosäure ist auch ein wesentliches Element zahlreicher Naturstoffe.

Glycin ist ein biosynthetisches Intermediat von Porphyrinen . Darüber hinaus bildet es die zentrale Untereinheit aller Purine .

Glycin ist ein inhibitorischer Neurotransmitter des Zentralnervensystems (ZNS), insbesondere des Rückenmarks und des Hirnstamms (sowie der Netzhaut). Wenn die ionotropen Glycinrezeptoren aktiviert werden, tritt ein postsynaptisches Hemmpotential auf.

Strychnin und Bicucullin sind Antagonisten von Glycinrezeptoren; Das erste der beiden ist ein giftiges Alkaloid oder ein Gift.

Andererseits ist Glycin auch ein Glutamat-Co-Agonist für NMDA-Rezeptoren, daher spielt es auch eine anregende Rolle.

Die LD50 (durchschnittliche letale Dosis) von Glycin beträgt 7, 930 mg / kg bei der Ratte (oral) und führt normalerweise zum Tod durch Übererregbarkeit.

Glycinstoffwechsel

Synthese: Glycin ist keine essentielle Aminosäure, und der Organismus findet es nicht nur in der Nahrung, sondern kann es auch aus Serin (das wiederum durch 3-Phosphoglycerat hergestellt wird) synthetisieren.

1. In den meisten tierischen Organismen wird diese Transformation durch das Enzym Katalase- Serin-Hydroxymethyltransferase über den Pyridoxalphosphat- Cofaktor vermittelt.
2. In der Wirbeltierleber wird die Glycinsynthese durch das Enzym Glycindehydrogenase (eine Synthase, die auch als Enzymspaltungsenzym bezeichnet wird) katalysiert, und die Umwandlung ist leicht reversibel.
3. In den meisten Proteinen sind nur geringe Mengen Glycin vorhanden, mit Ausnahme von Kollagen, das bis zu 35% dieser Aminosäure enthält.

Abbau: Glycin kann auf drei Wegen abgebaut werden.

1. Das beim Menschen vorherrschende beinhaltet die Intervention des Enzyms Glycindecarboxylase .
2. Im zweiten Weg wird das Glycin in zwei Phasen abgebaut; Das erste ist das genaue Gegenteil der Synthese unter Einwirkung der Serinhydroxymethyltransferase, während das zweite die Umwandlung in Pyruvat mittels der Serindehydratase beinhaltet .
3. Beim dritten Abbauweg von Glycin wird dieses durch D-Aminosäureoxidase in Glyoxylat umgewandelt und anschließend durch Leber-Dehydrogenase-Lactat zu Oxalat oxidiert.

Die Halbwertszeit von Glycin und seine Elimination aus dem Körper variieren je nach Konzentration erheblich. Sie sollte zwischen 0, 5 und 4, 0 Stunden liegen.