Die zytoplasmatische Flüssigkeit in den Muskelzellen ist größtenteils von den Myofibrillen besetzt, die die kontraktile Komponente bilden.
Jede Muskelfaser besteht aus etwa 1000 Myofibrillen, die vom sarkoplasmatischen Retikulum umwickelt sind. Die Myofibrillen erstrecken sich über die gesamte Länge der Faser und sind in langen Längsbündeln organisiert.
Jede Myofibrille hat eine Dicke zwischen 0, 5 und 2 um für eine Länge im Bereich von 10 bis 100 um (1 um = 1/1000 mm).
Wie erwartet sind die Myofibrillen vom sarkoplasmatischen Retikulum umgeben, einem komplexen System von Vesikeln und Tubuli, aus denen das sarkotubuläre System hervorgeht. Der Zweck dieser Struktur besteht darin, das für die Kontraktion notwendige Calcium anzusammeln.
Wenn wir immer mehr in das Mikroskop eintauchen, stellen wir fest, dass Myofibrillen wiederum aus parallelen Myofilamenten bestehen, die zwei Arten haben: dicke und dünne. Aufgrund des regelmäßigen Wechsels von hellen und dunklen Bändern ist es auch möglich, einen charakteristischen Streifen entlang der Hauptachse der Myofibrille zu beobachten.
- Die dunklen Bänder werden als Bänder oder Scheiben A bezeichnet
- Die Lichtbänder werden Bänder I genannt
- Jedes Band I ist durch eine Linie Z zweigeteilt
- Jedes Band A ist durch eine in seinem Mittelteil angeordnete Stria mit der Bezeichnung H in zwei Teile geteilt.
Der Myofibrillentrakt zwischen zwei benachbarten Z-Linien
(1/2 Band I + Band A + 1/2 Band I)
nimmt den Namen SARCOMERO an
Das Sarkomer ist die strukturelle und funktionelle Einheit der Myofibrille, dh die kleinste Muskeleinheit, die sich zusammenziehen kann.
Innerhalb der einzelnen Myofibrille folgen die verschiedenen Sarkomere nacheinander, als ob sie einen hohen Stapel von Zylindern bilden würden. Weiterhin sind im Muskel die Fasern parallel angeordnet, so dass die jeweiligen Sarkomere ausgerichtet sind. Mit anderen Worten, neben einer Linie Z einer Myofibrille befindet sich immer eine Linie Z der benachbarten Myofibrille; Diese Symmetrie bedeutet, dass die gesamte Muskelfaser gestreift erscheint.
Myofilamente
Unter dem Elektronenmikroskop betrachtet scheint jedes Sarkomer aus einem Bündel von Filamenten zu bestehen, die in Längsrichtung und parallel zueinander angeordnet sind. Die Bestandteile dieser Myofilamente sind zwei Proteine, Actin und Myosin.
In der Mitte jedes Sarkomers befinden sich etwa tausend dicke Filamente, die aus Myosin bestehen. Diese Proteinmoleküle knüpfen an ihren Enden Beziehungen zu dünnen Filamenten, die aus einem anderen Protein, Aktin, bestehen.
In einer Muskelzelle vom Skeletttyp sind diese kontraktilen Elemente (dicke und dünne Filamente) in Deckung gebracht und teilweise ineinander verschachtelt (übereinandergelegt).
- Das Bündel von dicken Filamenten (Myosin) befindet sich in der Mitte des Sarkomers und bildet das Band A;
- Das aus Aktin bestehende Bündel dünner Filamente befindet sich an den Polen des Sarkomers und bildet die beiden Halbbänder I, die bis zu den Z-Scheiben reichen.
Diese komplexe Struktur ist die Grundlage der Muskelkontraktion, die durch das Gleiten dünner Filamente über dicke Filamente ermöglicht wird.
Während der Kontraktion wird das Sarkomer durch Annäherung an die beiden Z-Stränge verkürzt:
während die Länge der Filamente und des A-Bandes unverändert bleibt, kommt es zu einer Verringerung des I-Bandes und des H-Bandes.
Die Verallgemeinerung des Phänomens bestimmt die Verkürzung von Myofibrillen, Muskelfasern, Faszikeln und des gesamten Muskels. Es ist interessant festzustellen, dass jedes Sarkomer im Ruhezustand bis zu 50% seiner Länge verkürzen kann.
Während der Muskelkontraktion werden die Actomyosin-Brücken kontinuierlich gebildet und aufgelöst, vorausgesetzt, dass eine ausreichende Menge an Calciumionen und ATP verfügbar ist. Wir werden dieses Problem im nächsten Artikel besser angehen.
DIE VON EINER MUSKULÄREN FASER ENTWICKELTE SPANNUNG STEHT DIREKT IM VERHÄLTNIS ZU DER ZAHL DER TRANSVERSALBRÜCKEN, DIE ZWISCHEN DICKEN UND DÜNNEN FILAMENTEN BILDEN.
Infolgedessen entwickelt ein zu langer oder zu enger Muskel weniger Kraft als ein Muskel, der sich ab einem optimalen Dehnungsgrad zusammenzieht.
- A) Es gibt keine aktive Kraft, da kein Kontakt zwischen den Myosinköpfen und dem Actin besteht
- Zwischen A) und B): Es gibt eine lineare Zunahme der aktiven Kraft aufgrund der Zunahme der Actin-Bindungsstellen für Myosin-Köpfe
- Zwischen B) und C): Die aktive Kraft erreicht ihren Maximalwert und bleibt relativ stabil. In dieser Phase sind tatsächlich alle Myosin-Köpfe mit Actin verwandt
- Zwischen C) und D): Die aktive Kraft beginnt abzunehmen, wenn die Überlappung der Aktinketten die für die Myosinköpfe verfügbaren Bindungsstellen verringert
- E): Sobald Myosin mit der Scheibe Z kollidiert, gibt es keine aktive Kraft mehr, da alle Myosinköpfe an Actin gebunden sind. Außerdem wird Myosin auf den Z-Scheiben zusammengedrückt und wirkt als Feder, die der Kontraktion mit einer Kraft entgegenwirkt, die proportional zum Grad der Kompression ist (daher Muskelverkürzung).
