Aminosäuren und Proteine sind die Zwischenprodukte, die von der Mineralwelt in die lebende Materie gelangen.
Wie der Name schon sagt, sind Aminosäuren bifunktionelle organische Substanzen: Das heißt, sie bestehen aus der Aminofunktion (-NH2) und der Carboxylfunktion (-COOH). sie können α, β, γ usw. sein, abhängig von der Position, die die Aminogruppe in Bezug auf die Carboxylgruppe einnimmt:
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| a-Aminosäure | & bgr; -Aminosäure | & ggr; -Aminosäure |
Biologisch wichtige Aminosäuren sind alle α-Aminosäuren.
Proteinstrukturen bestehen aus zwanzig Aminosäuren.
Wie aus den oben gezeigten generischen Strukturen ersichtlich ist, haben alle Aminosäuren einen gemeinsamen Teil und einen anderen Teil, der sie charakterisiert (allgemein mit R dargestellt) .
Von den zwanzig Aminosäuren sind neunzehn optisch aktiv (weichen von der Ebene des polarisierten Lichts ab).
Die meisten Aminosäuren haben nur eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe, daher werden sie als neutrale Aminosäuren bezeichnet . diejenigen, die ein zusätzliches Carboxyl aufweisen, werden saure Aminosäuren genannt, während diejenigen mit einer zusätzlichen Aminogruppe basische Aminosäuren sind .
Aminosäuren sind kristalline Feststoffe und gut wasserlöslich.
Das Fehlen einiger Aminosäuren in der Nahrung führt zu gravierenden Veränderungen in der Entwicklung. In der Tat ist der menschliche Organismus nicht in der Lage, einige Aminosäuren zu synthetisieren, die genau als essentiell bezeichnet werden (sie müssen mit der Nahrung eingeführt werden), während er selbst nur einige Aminosäuren produzieren kann (die nicht essentiellen).
Eine der Krankheiten, die auf den Mangel an essentiellen Aminosäuren zurückzuführen sind, ist die als Kwashiorkor bekannte Krankheit (Wort, das von einem afrikanischen Dialekt abgeleitet ist, der übersetzt "erste und zweite" bedeutet). Diese Krankheit betrifft das erstgeborene Kind, jedoch nach der Geburt des zweiten Kindes, da dem ersten Kind die Muttermilch fehlt, die die richtige Proteinaufnahme enthält. Diese Krankheit ist daher in unterernährten Bevölkerungsgruppen weit verbreitet und führt zu Durchfall, einem Mangel an Appetit, der zu einer fortschreitenden Schwächung des Organismus führt.
Wie bereits erwähnt, besitzen natürliche Aminosäuren mit Ausnahme von Glycin (es ist eine a-Aminosäure mit einem Wasserstoff anstelle der R- Gruppe und ist der kleinste der Winde) optische Aktivität aufgrund des Vorhandenseins von mindestens einem asymmetrischen Kohlenstoff. In natürlichen Aminosäuren gehört die absolute Konfiguration des asymmetrischen Kohlenstoffs, an dem nur die Aminogruppe und die Carboxylgruppe beteiligt sind, zur L- Reihe;
D-Aminosäuren gelangen niemals in die Struktur eines Proteins.
Wir erinnern uns daran:
DNA - Transkription → m-RNA - Translation → Protein
Die Transkription kann als L-Aminosäuren kodieren; D-Aminosäuren können in Nicht-Protein-Strukturen enthalten sein (z. B. in der Auskleidungswand von Bakterien: In Bakterien gibt es keine genetischen Informationen, die D-Aminosäuren als Schutzfunktion haben, jedoch gibt es genetische Informationen für Enzyme die sich um die bakterielle Beschichtungswand kümmern).
Kehren wir zu den Aminosäuren zurück: Die unterschiedliche Struktur der R-Gruppe definiert die individuellen Eigenschaften jeder Aminosäure und leistet einen spezifischen Beitrag zu den Eigenschaften der Proteine.
Es wurde daher angenommen, Aminosäuren nach der Natur der R-Gruppe zu unterteilen:
Polare aber nicht geladene Aminosäuren (7):
Glycin (R = H-)
Serina (R = HO-CH2-)
Threonin
Threonin hat zwei Symmetriezentren: In der Natur existiert nur Threonin 2S, 3R.
Threonin ist eine essentielle Aminosäure (nicht zu verwechseln mit unverzichtbar: alle Aminosäuren sind unverzichtbar), daher muss es mit der Nahrung eingenommen werden, dh mit Lebensmitteln, die es enthalten, da, wie bereits gesagt, in den Zellen des Menschen kein genetisches Erbe vorhanden ist in der Lage, diese Aminosäure zu produzieren (dieses Erbe ist in vielen Pflanzen und Betteri vorhanden).
Die Hydroxylgruppe von Serin und Threonin kann mit einer Phosphorylgruppe verestert werden (wobei Phosphoserin und Phosphotreonin erhalten werden). Dieser Vorgang wird als Phosphorylierung bezeichnet . Die Phosphorylierung wird in der Natur zur Übertragung von Signalen zwischen dem Inneren und dem Äußeren der Zelle verwendet.
Cystein (R = HS-CH2-)
Cysteinsulfhydryl ist leichter protonierbar als Serinhydroxyl: Schwefel und Sauerstoff gehören beide zur sechsten Gruppe, Schwefel ist jedoch leichter oxidierbar, da es größer ist.
Tyrosin [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = disubstituierter Benzolring
Was Serin und Threonin betrifft, kann die Hydroxylgruppe verestert (phosphoryliert) werden.
Asparagin (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamin (R = NH 2 -CO-CH 2 -CH 2 -)
Unpolare Aminosäuren (8)
hydrophobe Seitengruppen haben; Innerhalb dieser Klasse unterscheiden wir:
Aliphaten :
Alanin (R = CH 3 -)
Valin (R = (CH3) 2-CH-) essentiell
Leucin (R = (CH3) 2-CH-CH2-) essentiell
Isoleucin (R =
Methionin (R = CH3-S-CH2-CH2-) essentiell
Die Zellmembranen bestehen aus einer Lipiddoppelschicht mit Proteinen, die aufgrund ihres hydrophoben Charakters verankert sind, weshalb sie Alanin, Valin, Isoleucin und Leucin enthalten. Methionin ist dagegen eine Aminosäure, die fast immer in geringen Mengen (etwa 1%) vorhanden ist.
Proline
Aromaten :
Phenylalanin (R = Ph-CH 2 -) Ph = Phenyl: essentielles monosubstituiertes Benzol
Tryptophan (R =
Da diese beiden Aminosäuren aromatisch sind, absorbieren sie die Strahlung des nahen Ultravioletts (ca. 300 nm). Daher ist es möglich, die UV-Spektrophotometrie-Technik zu nutzen, um die Konzentration eines bekannten Proteins zu bestimmen, das diese Aminosäuren enthält.
Geladene Aminosäuren (5)
Sie zeichnen sich wiederum aus durch:
Saure Aminosäuren (mit polaren Resten mit negativer Ladung bei pH 7) sind solche, weil sie eine positive Ladung H + ergeben können:
Glutaminsäure (R =
Diese Aminosäuren stammen jeweils von Asparagin und Glutamin; Alle vier existieren in der Natur und dies bedeutet, dass es für jeden eine spezifische Information gibt, das heißt, es gibt ein Triplett von Basen in der DNA, die für jeden von ihnen kodiert.
Basische Aminosäuren (mit polaren Resten mit positiver Ladung bei pH 7) sind solche, weil sie eine positive Ladung H + aufnehmen können:
Lysin (R =
Arginin (R =
Histidin (R =
Es gibt Proteine, in denen Aminosäurederivate in den Seitenketten vorhanden sind: Beispielsweise kann ein Phosphoserin vorhanden sein (es gibt keine genetische Information, die für Phosphoserin kodiert, nur die für Serin); Phosphoserin ist eine posttranslationale Modifikation: nachdem eine Proteinsynthese stattgefunden hat
DNA - Transkription → m-RNA - Translation → Protein
Solche posttranslationalen Modifikationen können an den Seitenketten des Proteins auftreten.
Siehe auch: Protein, ein Blick auf die Chemie
